Estos se disponen casi perpendiculares a la cadena . Las hélices beta de tres láminas forman un prisma triangular distorsionado en el cual cada cara presenta puentes de hidrógeno paralelos entre láminas. La primera hélice beta se observó en la enzima pectato liasa, que contiene una hélice de siete giros que llega a los 34 Å (3,4 nm) de longitud. Una hélice alfa se compone de una cadena de aminoácidos unidos por hidrógeno, la clasificación de la hélice como una estructura de la proteína secundaria. Las hélices alfa, así como las hojas beta, las disposiciones gamma (globulares) y los dominios menos definidos son partes estructurales de las proteínas plegadas.. Tanto las hélices alfa como las láminas beta a menudo consisten en un polipéptido. Existen ciertas estructuras repetitivas encontradas en las proteínas que permiten clasificarlas en dos tipos: hélice alfa y lámina beta. Estructura terciaria: se produce en muchas proteínas y en esta se superponen las partes hélice alfa y lámina beta de una cadena polipéptida secundaria una sobre la otra para formar una molécula compacta o globular. D12.776 Proteínas . X − Están compuestas de alfa y . Beta-lámina. Alpha Helix: en la estructura alpha helix, hay 3.6 aminoácidos por turno de la hélice. La estructura se estabiliza mediante la asociación de hebras para formar una lámina u hoja beta. Las cadenas polipeptídicas se componen de aminoácidos y pueden aparecer en la forma de hélice alfa o lámina beta. También se llama Lámina beta a ciertas porciones de las proteínas. Hélice alfa y hoja beta plegada. Contenido: Diferencia clave: hoja plisada Alpha Helix vs Beta . Por ejemplo, las proteínas fibrosas de la lana, el cabello, la piel y las uñas, tienen disposición en espiral. Las placas alfa hélice y beta son dos estructuras secundarias diferentes de proteínas. Las distintas láminas-β no son estructuras completamente rígidas. Una hélice alfa es una apretada hélice formada por una cadena polipeptídica. Lámina córnea, cinta que separa el tálamo óptico del cuerpo estriado. Los átomos de oxígeno se muestran en rojo y los de nitrógeno en azul; las líneas punteadas representan los enlaces de hidrógeno. La lámina beta u hoja plegada β es una de las estructuras secundarias posibles adoptada por las proteínas.Se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos N-H de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos C=O de la opuesta. D12.776.157.725 Proteínas de Unión al ARN . Las proteínas de la cola del fago P22, poseen 13 vueltas y su homotrimero ensamblado es de 200 Å (20 nm) de longitud. puentes de H intermoleculares, formando estructuras laminares que se pl iegan en zig-zag o se dob lan . Linus Pauling y Robert Corey desvelan por primera… Como se ve, está formada casi exclusivamente por hélices alfa. -Hélice alfa. Dos de los tres bucles que enlazan las hojas pueden ser de una longitud arbitraria y puede incluso contener otros dominios estructurales, y el tercera se limita a solo dos residuos. Estructura Secundaria. La hélice alfa y la lámina plegada beta on la do etructura ecundaria má comúnmente encontrada en una cadena polipeptídica. análisis de sensibilidad, análisis de riesgo, simulación. Es una estructura muy estable que puede llegar a resultar de una ruptura de . Hay otras conformaciones periódicas, pero la hélice α y la lámina plegada β son las más estables. La estructura se estabiliza mediante la asociación de hebras para formar una lámina u hoja beta. Los modelos más frecuentes son la alfa-hélice y la conformación beta o lámina plegada. Técnicas y Equipos Analíticos, Diagnósticos y Terapéuticos 2. . Diferencia entre hélice alfa y lámina plisada beta Diferencia principal El motivo se posiciona sobre el edificio secundario de proteínas y se torna regular como una afirmación en espiral o en espiral que le otorga la excelencia de una hélice, debido a este hecho generalmente conocido como hélice alfa. Estos se disponen casi perpendiculares a la cadena . Leinala EK, Davies PL and Jia Z. ¿Cuáles son las limitaciones de los aminoácidos encontrados en la lámina beta y por qué la alfa hélice se considera una estructura secundaria condensada, mientras que la lámina beta es llamada extendida? D12 . ] − - Lamina plegada beta. (1996) "A left-handed β-helix revealed by the crystal structure of a carbonic anhydrase from the achaeon, Liou YC, Tocilj A, Davies PL and Jia Z. Es la disposición espacial que adopta la secuencia de aminoácidos o estructura primaria para ser estable, y es consecuencia directa de la capacidad de giro que poseen los carbonos alfa de los aminoácidos. La lámina beta es una estructura apolar dado que el vector dipolar va cambiando a direcciones opuestas y se anulan. La primera tiene estructura helicoidal y la presentan, entre otras, las proteínas fibrosas de la lana o el pelo. Otras proteínas que contienen beta hélices son las proteínas anticongelantes del escarabajo Tenebrio molitor y la mariposa, Choristoneura fumiferana, donde treoninas espaciadas regularmente en hélices beta se unen a la superficie de los cristales de hielo e inhiben su crecimiento. La estructura se estabiliza por puentes de hidrógeno, interacciones proteína-proteína y, a veces por iones metálicos. Existen ciertas estructuras repetitivas encontradas en las proteínas que permiten clasificarlas en dos tipos: hélice alfa y lámina beta. La asociación de varias cadenas polipeptídicas origina un nivel superior de organización, la llamada estructura cuaternaria. hélice alfa y lamina beta. S La hélice alfa muestra enlaces de hidrógeno intramoleculares mientras que la hélice beta muestra enlaces de hidrógeno intermoleculares. Este conocimiento le da a la hélice alfa estabilidad. Una hélice alfa es una apretada hélice formada por una cadena polipeptídica y Las láminas beta son el otro tipo de estructura secundaria. Todos los residuos presentan una rotación de 180° respecto a los precedentes. La estructura se estabiliza mediante la asociación de hebras para formar una lámina u hoja beta. Una repetición de hexapéptidos característica encontrado en hélices de ambos sentidos es: Aunque ambas son estructuras secundarias se diferencia principalmente en su forma.. Una de las diferencia entre ambas es su forma, veras hélice alfa tiene forma de espiral, mientras que Las láminas beta tiene forma paralela y antiparalela es decir esta . L A Familia SCOP de hélices β de sentido horario, Familia SCOP de hélices β de sentido antihorario, https://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Hélice_beta&oldid=137501555, Wikipedia:Artículos con enlaces externos rotos, Wikipedia:Artículos con identificadores Microsoft Academic, Licencia Creative Commons Atribución Compartir Igual 3.0, Dicker IB and Seetharam S. (1992) "What is Known about the Structure and Function of the, Kisker C, Schindelin H, Alber BE, Ferry JG and Rees DC. Clasificación de los materiales, estructuras cristalinas y sus, Laminas Plegadas - Estructuras Villar - Farez. Existen tres modelos de alfa hélice. Una hélice alfa es una apretada hélice formada por una cadena polipeptídica. analisis del riesgo y el cok - pablo rijalba palacios economista. Lámina beta. Esta información le da a la hélice alfa estabilidad. Estructura secundaria. En la alfa hélice, cada grupo principal de NH dona un enlace de hidrógeno al grupo principal C = O, que se coloca en cuatro residuos antes. Se caracteriza por la forma espiralada en la que se encuentran dispuestos los aminoácidos . Hélice alfa: estructura e importancia funcional. Tipo de enlace que es encargado de la formación de uñas, pelo y dermis Hélice alfa Lámina beta Dobleces beta Lámina alfa. * Qué características presenta la lámina beta? Hélice beta — Hélice β monomérica, de sentido antihorario de la proteína . La hoja plisada beta también llamada hoja b se define como el motivo estándar de la estructura secundaria característica presente en las proteínas. La cadena polipetídica principal forma la estructura central, y las cadenas laterales se extienden por fuera de la hélice. . V Existen ciertas estructuras repetitivas encontradas en las proteínas que permiten clasificarlas en dos tipos: hélice alfa y lámina beta. − Aspectos de la conformación en alfa-hélice que quedan ilustrados en el modelo: a) La hélice α se estabiliza por enlaces de hidrógeno entre cada grupo carbonilo y el grupo amino del cuarto aminoácido siguiente. Estructura del giro en una lámina β Al representar la estructura de una proteína, si se desea resaltar su estructura secundaria, las hélices alfa se representan como cintas en espiral, las láminas beta como cintas en flecha y las regiones con otro tipo de estructura como líneas finas ("random coil"). . Las hélices beta pueden asociarse entre sí de manera eficaz, ya sea cara a cara (el apareamiento de las caras de su prisma triangular) o de extremo a extremo (formando puentes de hidrógeno). Lámina alfa — Diagrama de los patrones de los enlaces de hidrógeno en la estructura de lámina alfa. El segundo muestra todos los átomos que forman la columna vertebral del polipéptido . Categorias DeCS D12 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas . Estructura. Desde el punto de vista estructural, la secuencia de aminoácidos en la cadena de la proteína es lo que denominamos estructura primaria , pero en este sentido las proteínas no son en absoluto como un collar de . I La cadena polipetídica principal forma la estructura central, y las cadenas laterales se extienden por fuera de la hélice. Los motivos más comunes son la hélice alfa y la beta lámina. . La cadena polipetídica principal forma la estructura central, y las cadenas laterales se extienden por fuera de la hélice. Las cadenas laterales de los AA se sitúan en la parte externa del helicoide, lo que evita problemas de impedimentos estéricos (Figura de la izquierda). Un motivo estructural en el que las cadenas de aminoácidos se unen mediante enlaces de hidrógeno formando una especie de hoja plegada o fruncida. Información La telaraña y la seda de araña. Existen ciertas estructuras repetitivas encontradas en las proteínas que permiten clasificarlas en dos tipos: hélice alfa y lámina beta. Las formas más frecuentes de estructuras secundarias son la hélice alfa, la lámina beta y la triple hélice: La hélice alfa se origina al enrollarse helicoidalmente la cadena peptídica sobre sí misma, en sentido dextrógiro, cada 3-4 aminoácidos, por eso se representa como una hélice (Fig. 15 Hoja o Lamina Plegada Beta El esqueleto en una lámina beta es básicamente un plano , del cual emergen hacia ambos lados las cadenas laterales de los residuos aminoácidos. Por lo general es de 10 aminoácidos de longitud y tiene propiedades que son similares a un muelle. b- Lámina beta: es tan regular como la hélice alfa y está más extend ida que la misma, ya q ue los Aa están . 1 de Abril de 1951 se publica la estructura de uno de los motivos estructurales más comunes que componen las proteínas, la Hélice alfa o α-helice. Hélice alfa: La hélice alfa prefiere las cadenas laterales de aminoácidos, que pueden cubrir y proteger los enlaces H de la red troncal en el núcleo de la hélice.. . α-hélice. D12.776.157 Proteínas Portadoras . [ Estos se disponen casi perpendiculares a la cadena . cmenorsalvan alfa hélice / alfa-sinucleína / bioquimica / lámina beta / proteínas June 6, 2018 October 8, 2018 Leave a comment El suicidio del actor Robin Williams en 2014 conmocionó al mundo del cine y a todos los que nos gustaba como actor y disfrutamos muchas de sus películas. ¿Qué es la lámina beta plisada? Existe un cierto grado de torsión, de manera que parece que el conjunto de la estructura va rotando en sentido dextrógiro. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -C=O. Es una estructura muy estable que puede llegar a resultar de una ruptura de . slideum.com © La cadena polipetídica principal forma la estructura central, y las cadenas laterales se extienden por fuera de la hélice. Steinbacher S, Seckler R, Miller S, Steipe B, Huber R and Reinemer P. (1994) "Crystal structure of P22 tailspike protein: interdigitated subunits in a thermostable trimer". Una hélice beta es una estructura secundaria de proteínas formada de la asociación de láminas beta paralelas en un patrón helicoidal con dos o tres caras. El tipo espiral es una estructura geométrica uniforme. Entonces, básicamente, un motivo de proteína es una estructura supersecundaria que consiste en una hélice alfa y / o una lámina beta y una espiral aleatoria. Se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos N-H de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos C=O de la opuesta. Esta se desarrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros producidos en torno al carbono beta de cada aminoácido. Su interior está completamente cerrado sin poro central y contiene residuos hidrófobos y residuos neutralizados por puentes de sal. Se encargan de realizar un buen plegamiento de las proteínas Chaperonas Laminas beta Laminas . Biochemistry. lámina beta. About Press Copyright Contact us Creators Advertise Developers Terms Privacy Policy & Safety How YouTube works Test new features Press Copyright Contact us Creators . Estructura en alfa hélice. El primero muestra solo al carbono alfa de cada aminoácido. Complejo Mayor de Histocompatibilidad Introducción Este complejo es el que realiza la discriminación entre lo propio y no propio, o sea distingue antígenos contra. Hoja Beta Plisada:3.5 A o aumento entre los residuos. Proteínas: composición y estructura LA PROBABILIDAD DE FORMAR HÉLICE ALFA O LÁMINA BETA ES, EN CIERTA MEDIDA, PREDECIBLE A PARTIR DE LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS, SEGÚN LOS ÁNGULOS Φ Y Ψ GarreJ, R.H. and Grisham, C.M. la encontramos en la proteína alfa queratina su forma es helicoidal porque su cadena al enrollarse sobre si misma forma un cilindro estas uniones se pueden hacer mediante enlaces de hidrogeno con los aminos y carboxilos del esqueleto polipeptídico en este caso no participan las cadenas r, se encuentran . T La cadena polipetídica principal forma la estructura central, y las cadenas laterales se extienden por fuera de la hélice. Las láminas beta se estabilizan mediante puentes de hidrógeno entre N y O pertenecientes a los enlaces peptídicos, como en la hélice alfa, pero La hélice alfa o espiral y conformación beta o laminar. ¿Qué es la lámina beta plisada? Los motivos más comunes son la hélice alfa y la beta lámina (Hoja plegada beta). Tanto la pectato liasa como las proteínas de la cola del fago P22 contienen proteínas que forman hélices de sentido horario; en sentido antihorario se han observado en enzimas, como la UDP-N-acetilglucosamina aciltransferasa y la anhidrasa carbónica de archaeas. Formación. X Por lo tanto, las hélices beta pueden ser utilizadas como "etiquetas" para inducir a otras proteínas a asociarse, de forma similar a una superhélice. La conformación espacial de una proteína se analiza en términos de estructura secundaria y estructura terciaria. PNAS papers by Linus Pauling, Robert Corey, and Herman Branson in the spring of 1951 proposed the alpha-helix and the beta-sheet, now known to form the backbones of tens of thousands of proteins. un solo polipéptido o proteína puede contener múltiples estructuras secundarias. Hélice alfa: 100 o Rotación, 3.6 residuos por turno y 1.5 A. o subir de un carbono alfa a la segunda Hoja Beta Plisada: 3.5 A o subir entre residuos. + Principales estructuras secundarias en los proteínas: alfa hélice y lámina beta plegada Las dos estructuras secundarias más importantes son la alfa hélice y la lámina beta plegada. La cadena polipetídica principal forma la estructura central, y las cadenas laterales se extienden por fuera de la hélice. La distancia entre dos aminoácidos adyacentes es de 0.35 nm, en lugar de los 0.15 nm de la hélice alfa. 5.11). Todos los residuos presentan una rotación de 180° respecto a los precedentes. La formación de la hélice alfa tiene lugar por la torsión de la secuencia de aminoácidos, en . Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una estructura helicoidal dextrógira, con unos 3.6 aminoácidos por vuelta. [ A {\displaystyle \mathrm {[LIV]-[GAED]-X_{2}-[STAV]-X} } E La prolina, debido a que el nitrógeno del enlace peptídico forma parte de un ciclo dificulta las estructuras secundarias alfa-hélice y lámina-beta de las proteínas produciendo curvaturas o codos. Hélice alfa: 100 o Rotación, 3.6 residuos por turno y 1.5 A. o subir de un carbono alfa a la segunda. Hélice alfa (y hélice 3-10) Lámina beta; Giros; Zonas sin estructura secundaria regular; Color: Estilo: Otra proteína: la (con 326 residuos aminoácidos). La estructura secundaria de las proteínas. Alfa helice. Fuerzas que pueden romper los enlaces pueden dañar una sola hélice, así como la . Diferencia principal. Lámina dentaria, invaginación lámina alfa es similar al de una lámina beta pero la orientación de los grupos carbonilo y amino en el enlace peptídico es diferente en una lámina alfa dos, que se encuentran enfrentados de forma similar a la le . V Se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos N-H de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos C=O de la opuesta. Aminoácido que promueve los dobleces beta Prolina y glicina Metionina y asparagina Isoleucina y lisina Glicina y triptofano. El índice nos da. Este enrollamiento sigue el sentido de giro de las agujas del reloj y contiene 3,6 aminoácidos por cada vuelta. Una hélice alfa es una apretada hélice formada por una cadena polipeptídica. INDICES BURSATILES SUS MERCADOS SPOT, DE FUTUROS Y SUS USOS DE COBERTURA Definición En INDICE es un número calculado de muchos datos. Sus descubrimientos acerca de la hélice alfa y la lámina beta establecieron la base para la comprensión y el estudio de la . La beta lámina u hoja plegada β es una de las estructuras secundarias posibles adoptada por las proteínas.Se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos N-H de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos C=O de la opuesta. separados 3,5 An gström y no 1,5 como en la hélice alfa. En disolución, estos dominios están desestructurados, probablemente como consecuencia de la distribución regular de residuos de prolina y por las repulsiones entre las cargas positivas de Aminoácidos. Linus Pauling, Robert Corey y Herman Branson nos mostraron en su artículo que con una mezcla de imaginación y datos empíricos que se puede conocer la . Una hélice alfa es una apretada hélice formada por una cadena polipeptídica. 27-mar-2018 - ESTRUCTURA SECUNDARIA HOJA PLEGADA: La lámina beta u hoja plegada β es una de las estructuras secundarias posibles adoptada por las proteínas. Hay 3.6 depósitos de corrosión amino para cada vuelta del rizo de hélice alfa. Sin duda, estas dos palabras son el camino hacia la salud y la limpieza, aunque ni siquiera pueden usar indistintamente ya que pueden tener algunas diferencias serias, que pueden ser fácilmente señaladas por una mente sana dentro de un cuerpo sano. Sus descubrimientos acerca de la hélice alfa y la lámina beta establecieron la base para la comprensión y el estudio de la estructura de las proteínas. La estructura se estabiliza por puentes de hidrógeno, interacciones proteína-proteína y, a veces por iones metálicos. Es el segundo nivel de organizacion proteica en el cual el esqueleto peptidico esta enrollado, como una estructura en espiral, alrededor de un eje imaginario (organizacion helicoidal de la cadena peptidica) Caracteristicas estructurales de la alfa-helice: - Hay 3.6 amino acidos en cada vuelta de la helice. La lámina beta u hoja plegada β es una de las estructuras secundarias posibles adoptada por las proteínas.Se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos N-H de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos C=O de la opuesta. Cada capa se compone de series casi planas de láminas beta en paralelo, enlazadas por puentes de hidrógeno y las dos capas juntas formando un núcleo hidrofóbico. Las hélices beta de tres láminas son considerablemente más largas que su contraparte de dos láminas. Y otra más: la (151 residuos). n y el n+3. Hay tres.6 depósitos de corrosión amino para cada giro del rizo de hélice alfa. Hélice alfa. Las estructuras secundarias más comunes en las proteínas son la hélice alfa y la lámina beta. Fuente: Biología Molecular . Varias láminas beta pueden unirse mediante . La distancia entre dos aminoácidos adyacentes es de 0.35 nm, en lugar de los 0.15 nm de la hélice alfa. . Sign in|Recent Site Activity|Report Abuse|Print Page|Powered By Google Sites, Los ácidos nucleicos portan la información biológica, Los principales minerales (trabajos de los alumnos), Otros minerales (trabajos del curso 2013-2014). La diferencia clave entre la hélice alfa y la hélice beta es el tipo de enlace de hidrógeno que muestran. . La hoja beta plegada, a menudo conocida como la hoja b, se describirá como el motivo estándar del atributo de construcción secundaria presente en todas las proteínas. ] Hélice alfa. Menú rápido. La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos  en la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos  presentes y el orden en que están enlazados. Eto do componente etructurale on lo primero pao prin. Por otra parte, los extremos N-terminal y C-terminal son altamente básicos. WikiMatrix Consisting of about 110 amino acids, the winged helix (WH) domain has four helices and a two-strand beta - sheet . 2 Estructura secundaria •Hélice alfa •Lámina plegada beta •Bucles y giros Tema 4A Estructura tridimensional de las proteínas. They deduced these fundamental building blocks from properties of small molecules, known both from cryst … El esqueleto en una lámina beta es básicamente un plano , del cual emergen hacia ambos lados las cadenas laterales de los residuos aminoácidos .. Representemos ahora el esqueleto peptídico mediante una línea ficticia que une los carbonos alfa, y las cadenas laterales mediante bolas y varillas.. Las láminas beta se estabilizan mediante puentes de hidrógeno (----) entre N y O . La hélice que propulsó la biología. Alpha Helix es una conformación de cadenas de polipéptidos en espiral o en espiral derecha. La prolina puede sufrir hidroxilación, formándose la hidroxiprolina, en cuyo proceso de formación es necesario el ácido ascórbico o vitamina C. La estructura secundaria en la α-hélice se forma al enrollarse helicoidalmente la cadena peptídica sobre sí misma, de forma dextrógira (en el sentido de las agujas del reloj).. Este tipo de estructura es típico de proteínas que poseen elevado número de aminoácidos con radicales grandes o hidrófilos, ya que las cargas interactúan con las moléculas de agua que la rodean. (lámina intercatenaria . (2000) Mimicry of ice structure by surface hydroxyls and water of a beta-helix antifreeze protein.". Esta página se editó por última vez el 6 ago 2021 a las 16:39. Proteínas. Se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos N-H de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos C=O de la opuesta. Se produce cuando la cadena principal se estira al máximo. Todos los residuos presentan una rotación de 180° respecto a los precedentes. Se han identificado hélices beta tanto en sentido horario como antihorario G ESTRUCTURA TERCIARIA: se corresponde con la disposición tridimensional resultante del plegamiento de la cadena polipeptidica. Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una estructura helicoidal dextrógira, con unos 3.6 aminoácidos por vuelta. Transcript Lámina Beta y Alfa Hélices. . Cada aminoácido supone un giro de unos 100° en la hélice, y los carbonos α de dos aminoácidos contiguos están . Todos los enlaces peptídicos son trans y planos, y los grupos NH en los enlaces peptídicos apuntan en la misma dirección, que es aproximadamente paralela al eje de la hélice. Se forma mediante enlaces por puentes de hidrógeno entre aminoácidos de la misma cadena. Gracias por A2A, pero creo que Ameya Dravid contestó correctamente tu pregunta. beta-Queratinas Proteínas de Reptiles Prolina Queratinas Cistina Vacunas Meningococicas Queratinas Tipo II Queratinas Específicas del Pelo Compuestos Cromogénicos Péptidos Aminoácidos Fragmentos de Péptidos. ] Hélice alfa. Durante sus tres años en Caltech, Pauling publicó siete artículos sobre la estructura cristalina de los minerales. Una hélice alfa es una apretada hélice formada por una cadena polipeptídica. − La cadena polipetídica principal forma la estructura central, y las cadenas laterales se extienden por fuera de la hélice. Cada aminoácido supone un giro de unos 100° en la hélice, la cual está estrechamente empaquetada, de forma que no hay casi espacio . Los dos tipos básicos de estructuras secundarias son la alfa hélice y la lámina plegada o lámina beta. helice alfa. Vaara M. (1992) "Eight bacterial proteins, including UDP-N-acetylglucosamine acyltransferase (LpxA) and three other transferases of Escherichia coli, consist of a six-residue periodicity theme". Una de las tres hojas que forman el motivo estructural puede aparecer "doblado" en relación con los otros dos, que se encuentran enfrentados de forma similar a la le hélice beta de doble lámina. Una hélice alfa es una apretada hélice formada por una cadena polipeptídica. La hélice alfa es la estructura secundaria más sencilla que una proteína puede adoptar en el espacio de acuerdo con la rigidez y libertad de rotación de los enlaces entre sus residuos aminoacídicos. Desde el punto de vista estructural, la secuencia de aminoácidos en la cadena de la proteína es lo que denominamos estructura primaria , pero en este sentido las proteínas no son en absoluto como un collar de .